Role of Hsp70 Chaperone in Client-Protein Folding Elucidated by Markov State Modeling and NMR Restraint-Assisted Molecular Dynamics Simulations
6.5
来源：
Cell
发布时间：
2025-08-27 19:43
摘要：
本研究揭示了热休克蛋白70（Hsp70）在客户蛋白折叠中的关键作用，采用马尔可夫状态模型和NMR约束辅助分子动力学模拟，探讨了Hsp70的开闭状态对SH3客户蛋白折叠的影响。研究结果表明，Hsp70的闭合状态通过特定的非极性残基与SH3相互作用，防止了SH3在释放后的非天然疏水性聚集。这一发现为未来的实验提供了重要的靶点，深入理解Hsp70辅助蛋白折叠的分子机制。
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关键证据
Hsp70在客户蛋白折叠中的作用被深入探讨。
研究提供了分子机制的深入理解。
结果显示SH3在Hsp70的闭合状态下折叠更有效。
真实性检查
否
AI评分总结
本研究揭示了热休克蛋白70（Hsp70）在客户蛋白折叠中的关键作用，采用马尔可夫状态模型和NMR约束辅助分子动力学模拟，探讨了Hsp70的开闭状态对SH3客户蛋白折叠的影响。研究结果表明，Hsp70的闭合状态通过特定的非极性残基与SH3相互作用，防止了SH3在释放后的非天然疏水性聚集。这一发现为未来的实验提供了重要的靶点，深入理解Hsp70辅助蛋白折叠的分子机制。