Structural and biochemical basis for activity of Aspergillus nidulans α-1,3-glucanases from glycoside hydrolase family 71
6.5
来源：
Nature
发布时间：
2025-08-29 03:46
摘要：
本研究揭示了来自Aspergillus nidulans的α-1,3-葡聚糖酶的结构和生化特性，强调了其在生物技术中的潜在应用，尤其是在应对真菌感染和牙菌膜方面。研究首次提供了GH71蛋白AnGH71C的结构，深入探讨了其催化机制。α-1,3-葡聚糖在真菌致病性中的重要性表明，进一步探索抗真菌策略的必要性。
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关键证据
The study presents the first structure of a GH71 protein, AnGH71C, providing insights into its catalytic mechanism.
The enzymes have potential applications in degrading α-1,3-glucan biofilms, which are significant in both fungal infections and dental plaque.
The research highlights the importance of α-1,3-glucan in fungal virulence, indicating a need for further exploration in antifungal strategies.
真实性检查
否
AI评分总结
本研究揭示了来自Aspergillus nidulans的α-1,3-葡聚糖酶的结构和生化特性，强调了其在生物技术中的潜在应用，尤其是在应对真菌感染和牙菌膜方面。研究首次提供了GH71蛋白AnGH71C的结构，深入探讨了其催化机制。α-1,3-葡聚糖在真菌致病性中的重要性表明，进一步探索抗真菌策略的必要性。