Cryo-EM structures reveal the molecular mechanism of SUMO E1–E2 thioester transfer
6.0
来源:
Nature
关键字:
siRNA
发布时间:
2025-09-25 23:44
摘要:
该研究通过冷冻电镜(cryo-EM)结构揭示了SUMO E1与E2酶之间硫酯转移的分子机制,重点分析了SUMO E1在转移过程中的构象变化及其与UBC9的相互作用。这些发现为癌症治疗提供了新的靶点,特别是在肿瘤学和生物技术领域具有重要意义。
原文:
查看原文
价值分投票
评分标准
新闻价值分采用0-10分制,综合考虑新闻的真实性、重要性、时效性、影响力等多个维度。
评分越高,表示该新闻的价值越大,越值得关注。
价值维度分析
domain_focus
1.0分+1.0分
business_impact
0.5分+0.5分
scientific_rigor
1.5分+1.5分
timeliness_innovation
1.5分+1.5分
investment_perspective
0.0分+0.0分
market_value_relevance
1.0分+1.0分
team_institution_background
0.5分+0.5分
technical_barrier_competition
0.0分+0.0分
关键证据
The study reveals a dramatic 175° rotation of the UFD during thioester transfer.
The findings highlight the molecular basis of UBC9 recognition by SUMO E1.
The research provides insights into the specificity of SUMO E1 for UBC9.
真实性检查
否
AI评分总结
该研究通过冷冻电镜(cryo-EM)结构揭示了SUMO E1与E2酶之间硫酯转移的分子机制,重点分析了SUMO E1在转移过程中的构象变化及其与UBC9的相互作用。这些发现为癌症治疗提供了新的靶点,特别是在肿瘤学和生物技术领域具有重要意义。