In-situ cross-linking mass spectrometry reveals compartment-specific proteasomal interactions and structural heterogeneity
7.4
来源：
Nature
关键字：
medical imaging+deep learning
发布时间：
2025-11-29 03:46
摘要：
该研究通过原位交联质谱技术，深入探讨了人类26S蛋白酶体在细胞内的结构异质性和相互作用网络。研究发现，细胞核和细胞质中的蛋白酶体表现出显著的组成和功能差异，揭示了其在维持细胞稳态中的重要作用。这些发现为理解蛋白质降解机制及其在疾病中的作用提供了新的视角，具有重要的生物技术应用潜力。
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关键证据
研究揭示了细胞内蛋白酶体的结构异质性和相互作用
使用了原位交联质谱技术，提供了新的生物学见解
研究结果为理解蛋白质降解机制提供了重要信息
真实性检查
否
AI评分总结
该研究通过原位交联质谱技术，深入探讨了人类26S蛋白酶体在细胞内的结构异质性和相互作用网络。研究发现，细胞核和细胞质中的蛋白酶体表现出显著的组成和功能差异，揭示了其在维持细胞稳态中的重要作用。这些发现为理解蛋白质降解机制及其在疾病中的作用提供了新的视角，具有重要的生物技术应用潜力。